مدل ساز ی به روش شبیه سازی دینامیک مولکولی مونومر aβ (۱-۴۲) و aβ (۱-۴۰) ، به منظور مقایسه نقش آن ها در ایجاد بیماری آلزایمر

سابقه و هدف: مطالعه­ های آسیب شناختی، تشکیل پلاک های فیبری و توده های تجمع یافته پپتید آمیلوئید بتا (aβ) را یکی از دلایل بیماری آلزایمر پیشنهاد کرده اند. از آن­جا که این بیماری وابسته به ساختار فضایی پروتئین است در این مقاله به روش شبیه­ سازی دینامیک مولکولی مراحل آغازین تغییرهای کنفورماسیون دو مونومر از aβ، aβ (1-42) و aβ (1-40) مورد بررسی قرار می­گیرد. مواد و روش­ ها: ساختار nmr دو پپتید aβ (1-40) و  aβ (1-42) با کد 1iyt و 1ba4   از بانک اطلاعات پروتئین گرفته شده است. مونومرها در دمای k ۳۱۰ در فشار ثابت ۱ بار در بازه زمانی ۲۰ نانو ثانیه با استفاده از نرم افزار گرومکس شبیه­ سازی شدند. یافته­ ها: جذر میانگین مربع انحراف­ های rmsd، تغییرهای شعاع ژیراسیون و سطح قابل دسترس حلال نشان می­ دهند که تغییرهای ساختاری و سستی مونومر aβ (1-42) و استعداد آن در تجمع بیش­تر از مونومر aβ (1-40) است. نتیجه ­گیری: مقایسه سطح قابل دسترس حلال نشان می­دهد هیدروفوبیسیتی نقش مهمی در ایجاد کانفورماسیون معیوب مونومر aβ (1-42) دارد. سایر خواص از جمله سستی ساختاری نیز aβ (1-42) را مستعد تجمع و ایجاد بیماری آلزایمر نشان می دهند.